Cours 2 ­ La cellule et organites What’s a cellule?? Cellule: L’unité structurelle et fonctionnelle du vivant Théorie de la cellule ­ 3 things (3 for the trinity) 1. La cellule est la plus petite entité vivant 2. Tout organisme est constitué d’une ou plusieurs cellules, quelque soit la taille ­ unicellulaire ou pluricellulaire  3. Toute cellule est issue de la division d’une préexistante cellule ­ méiose ou mitose Caractéristiques communes ­ Nécessité de reproduction (évolution)  ­ Métabolisme (besoin d’énergie et matière organique – ATP) ­ Homéostasie (contrôle du milieu intérieur) – sels, énergie ­ Réponse aux stimuli extérieurs  ­ Croissance et développement ­ Énorme diversité de forme, fonction et taille ­ Forme simple ou complexe (la forme et la fonction sont souvent liées) ­ Adaptation à tous les environnements (ou presque)  Principes communs ­ Chimie et métabolisme énergétique (utilisation de l’ATP) ­ Constituants cellulaires (membrane plasmique, ribosomes, cytoplasme) ­ ADN comme porteur de l’information génétique  Taille d’une cellule Microbiologie…micromètres 1µm = 10­6m 1nm = 10­9m Taille typique d’une cellule  Procaryote: 1­5 µm Eucaryotes 10­100 µm Extrêmes: Cellules « géantes »: œufs, neurones et cellules musculaires. 3 Domaines du vivant (3 for the trinity) ­ domaine des eucaryotes  ­ domaine des archées (procaryotes)  ­ domaine des bactéries (procaryotes) 2 Grands types de cellules 1. Cellules Procaryotes  – Unicellulaires : 

o Bactéries o Archées  2. Cellules Eucaryotes – Unicellulaires : protistes – Pluricellulaires : o Plantes o Champignons o Animaux ­ ­

­

Différentes taille et organismes dans les cellules eucaryotes Partageants des caractéristiques fondamentales du vivant : o Plasma membrane pour séparer l’extérieur de l’intérieur o Cytoplasme :   cytosol (eau + molécules organique et minéraux en solution  particules en suspensions o Chaine de transport d’Électrons (formation d’ATP) o Transcription de l’AND en ARN et synthèse des protéines par les  ribosomes + tRNA Simplicité apparente des procaryotes les rend très adaptables 

Cellule procaryote (ex. bactérie) ­ Fimbrae : structures de fixation situées à la surface de certaines bactéries ­ Nucléoide : région contenant l’ADN de la cellule (elle n’est pas entourée d’une  membrane)  ­ Ribosome : organite de la synthèse protéique (fabrique protéine)  ­ Membrane plasmique : membrane entourant le cytoplasme ­ Paroi cellulaire : structure rigide entourant la membrane plasmique ­ Capsule : substance gélatineuse recouvrant de nombreux procaryotes ­ Flagelles : organites de locomotion de certaines bactéries ­ Cytoplasme ­ Chromosome (ADN) Cellule eucaryote (ex. cellule animale) ­ Flagelle : organite de locomotion présent dans certains types de cellules animales  et composé d’un amas de microtubules formant une extension de la membrane  plasmique. ­ Centrosome : masse finement granulaire à partir de laquelle les microtubules  rayonnent; contient une paire de centrioles destinés à former le corpuscule basal  du flagelle et des cils.  ­ Réticulum endoplasmique rugueux et lisse ­ Noyau : enveloppe nucléaire nucléole chromatine ­ Membrane plasmique  ­ Ribosomes (organites non membraneux) ­ Appareil de Golgi ­ Lysosome ­ Mitochondries

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Microvillosités : projections augmentant la surface de la cellule. Peroxysome : organite spécialisé, aux multiples fonctions métaboliques; produit  du peroxyde d’hydrogène, qu’il convertit enduite en eau Cytosquelette : microfilaments, filaments intermédiaires, microtubules

Cellule eucaryote (ex. cellule végétal) ­ vacuole centrale ­ everything else is the same Comparaison des cellules procaryotes et eucaryotes Procaryotes Eucaryotes Organisation  Unicellulaires – colonies Unicellulaires – colonies ­  cellulaire pluricellulaires Taille 1­10µm 10­100µm Organites ribosomes Nombreuses organites  membranaires + ribosomes Génome Dans cytoplasme Dans noyau Présence de plasmides DNA associé à des protéines Taille 0.6­8 x 106pb 100 – 2900 x 106 pb  (pluricellulaires) Organites des cellules eucaryotes • Organites membraneux : o Structure sub­cellulaire qui compartimentent le cytoplasme o Délimités par une ou des membranes intracellulaire(s)  o Présents uniquement chez les eucaryotes o Fonctions variées, toujours présentes mais plus ou moins développées en  fonction de l’activité cellulaire • Organites non­membraneux : ribosomes (présents dans toutes les cellules) Noyau • Fonction :  o Stockage et protection du matériel génétique o Lieu de la synthèse des ARN o Messagers : ARNm o Ribosomiques : ARNr (dans nucléole) • Constitution : o Délimité pas l’enveloppe nucléaire : deux membranes accolées et séparées  par environ 30nm  Membrane externe de l’enveloppe se prolonge par le réticulum  endoplasmique rugueux  Complexe du pore nucléaire : traverse la membrane interne et  externe. Permet le passage de molécule vers le cytoplasme.

•

o Lamina nucléaire : squelette protéique de soutien situé sur la face interne  de l’enveloppe (lamine) Contenu : o ADN associé à des protéines (chromatine) o Nucléole : synthèse et assemblage des ribosomes

Ribosome • traduction de l’information génétique, synthèse de protéines • peuvent être ‘’libres’’ dans le cytosol out attachés à la membrane du RER  (Réticulum Endoplasmique Rugueux) Réseau endomembranaire  • Système membranaire à l’intérieur de la cellule • Comprend : o L’enveloppe nucléaire o Le réticulum endoplasmique o L’appareil de Golgi o Les vacuoles et vésicules • Assure le trafic intracellulaire Réticulum endoplasmique rugueux (RER) • Prolongement de l’enveloppe nucléaire • Réticulum signifie ‘’réseau’’ • Rugueux et non lisse car il y a présence de ribosomes à sa surface  • Synthèse des protéines transmembranaires qui sont insérées dans l’enveloppe du  RER pendant leur synthèse • Les protéines de sécrétion sont libérées dans la lumière du RER  • Ajout de groupements glucidiques sur les ‘’protéines glycosylées’’ ou  ‘’glycoprotéines’’ (également dans app. de Golgi) • La lumière du RER communique avec deux structures : o Réticulum endoplasmique lisse (REL) o Réticulum de transition Réticulum endoplasmique lisse • Système tubulaire, sans ribosomes • Synthèse des lipides : o Phosphoglycérolipides des membranes o Stéroides, hormones sexuelles o Détoxification (drogues, poisons) par des enzymes o Réserve des ions Calcium Réticulum de transition • Forme des vésicules de transition dont la plupart se dirige vers l’appareil de Golgi

•

Aucun ribosome

Appareil de Golgi • Fonctions : o Modifications des groupements glucidiques des glycoprotéines o Synthèse de polysaccarides de sécrétion o Tri des différents produits (protéines, glycoprotéines, polysaccarides) dans  des vésicules à destination définie) Lysosome • Dans les cellules animales • Produits par le RE • Transformés dans l’appareil de Golgi • pH acide et enzymes digestives  • Fusionnent avec des vacuoles contenant les produits à digérer : o D’origine extracellulaire : vacuole de phagocytose ou vésicule  d’endocytose o D’origine intracellulaire : vésicules avec des ‘’déchets’’ (autophagie) Vacuole centrale • Plantes et champignons • Fusion de vésicules issues du RE et de l’app. de Golgi • Membrane = tonoplaste  • Stockage des ions K+ et Cl­ • Stockage de déchets ou de toxines • Stockage de réserve de molécules organiques  Vacuole contractile • En fait une ‘’vésicule’’ • Chez les protistes aquatiques • Utilisée pour évacuer l’excédent d’eau • Nombre, structure et mode de fonctionnement variées • Ex. Amoeba proteus (Lab 3) Organites endosymbiotiques • Origine endosymbiotique de la mitochondrie et du chloroplaste : o Internalisation d’un procaryote hétérotrophe aérobie (qui deviendra la  mitochondrie) et d’un procaryote photosynthétique (à chloroplaste) dans  un proto­eucaryote • Caractéristiques : o Une membrane externe ET une membrane interne o Division pas scission (comme chez les bactéries) o Génome circulaire

o ARN ribosomiques propres – proches de ceux des bactéries o Membrane interne avec protéines et systèmes de transport identiques à  ceux rencontrés chez les bactéries  Chloroplaste  • La double membrane définie un espace  o Membrane ext. o Membrane int. • Stroma contient ADN (circulaire), ribosomes, enzymes – lieu du cycle de Calvin • Thylakoïdes : sacs membranaires internes empilés en un granum/des grana o Absorption de la lumière (chlorophylle)  o Transfert d’électrons o Synthèse d’ATP : échange énergétique de la cellule  • Espace intrathylakoïdien : espace défini par les thylakoïdes (à l’interieur) • Fonctions : o Réactions photochimiques : énergie lumineuse à énergie chimique dans la  membrane des thylakoïdes o Cycle de Calvin : énergie chimique  glucide dans le stroma o Porteur d’énergie chimique :  NADPH + H+ (électrons à haute énergie)  ATP (liaison phosphate)

Cycle de Calvin • Fabrication de molécules organiques (glucose) à partir du CO2 grâce à l’énergie  des réactions photochimiques (ATP et NADPH + H+) • Fixation du carbone par une enzyme : Ribulose diphosphate  carboxylase/oxygénase (RuBisCO) : o Une des protéines les plus abondantes sur terre (très nombreuses copies  dans le chloroplaste) o RuBisCO synthétisée à partir du génome du noyau et de celui du  chloroplaste (combinaison de 2 sous­unités) o Produit net de la photosynthèse : 



6 CO2 + 6 H20 + énergie lumineuse à C6H12O6 + 6 O2

Mitochondrie • Structure : o Repliements de la membrane interne : crêtes o Espace intermembranaire/Matrice o ADN circulaire distinct de l’ADN nucléaire o Reproduction par fission (pas par mitose) • Fonction : 1. Transformation de l’énergie chimique contenue dans les  macromolécules en énergie utilisable par la cellule, l’ATP = respiration  cellulaire :  Cycle de Krebs dans la matrice  Chaine de transport d’électrons (phosphorylation  oxydative) dans la membrane interne  o On trouve deux fois plus de mitochondries dans les cellules musculaires  en activité régulière que dans celles rarement actives 2. Voie intrinsèque de l’apoptose = mort cellulaire programmé, par  libération de cytochrome C dans le cytoplasme 3. Stockage d’ions (calcium, sodium, potassium) • Héritées de la mère • Concentrées dans les cellules ( et à proximité des structures) qui ont besoin de  beaucoup d’énergie. Plaste • Plastes : diversité de structure • D’autres organites végétaux : o Chromoplastes   Pigments : carotènes, xanthophylies  Dans les fleurs, fruits, racines, etc. o Amyloplastes   Stockage de l’amidon  Graines, tubercules, etc. 

Cours 3 – Chimie de la vie  Hiérarchie des niveaux structuraux   Éléments /atomes Petites molécules Macromolécules Organites/Structures Cellule

Les éléments • Élément : Substance composant la matière qui ne peut être décomposée en  substance plus simple 96% de la matière vivante composée de: C ­ carbone            18% H ­ hydrogène            9.5% O ­ oxygène             65% N ­ azote            3.3%

Les 4% restants sont  majoritairement :  P – phosphore S – soufre Ca – calcium

Les atomes • Atome : plus petite unité d’un élément qui conserve les propriétés de cet élément Numéro atomique (nombre de protons et d’électrons

2           4

He

Nombre de masse (nombre de neutrons + protons) Si le nombre de masse est différent, on a affaire à un isotope: Ex: Carbone 12 (le plus courant) et carbone 14 (rare, 2 neutrons en +)

Les molécules • Molécule : ensemble d’au moins deux atomes reliés par des liaison covalents • Ex. Molécule de chlorophylle Liaisons chimiques • Liaison forte :  o Liaisons covalentes

     

•

•

Formation par mise en commun d’électrons entre 2 atomes Nécessite beaucoup d’énergie pour être rompu  Liaison simple et liasion double Liaison polaire et apolaire Contrainte sur la forme de la liaison donc sur la conformation de la  molécule Effet secondaire de la liaison covalente de l’oxygène et  l’hydrogène : la polarité de la molécule d’eau

Liaison faible énergie : o Liaisons hydrogènes  Les charges partielles positives de l’hydrogène vont être attirées  par les charges négatives des atomes d’oxygène ou d’azote  Cela crée des interactions faibles entre les molécules   Peu de contraintes spatiales   Peu d’énergie nécessaire pour la casser  o Liaisons ioniques Interactions hydrophobes  o Pas une liaison, en soit mais le regroupements des éléments hydrophobes  entre eux  o Ex. les parties hydrophobes d’une chaine polypeptidiques vont se  rapprocher spontanément car elles sont exclues (poussées en dehors) du  milieu aqueux par le réseau de liaisons hydrogènes de l’eau o Ex. Les molécules hydrophobes dans une solution aqueuse vont être  exclue du milieu et se regrouper 

L’eau • Représente 75­85% du poids total de la cellule • Molécule polaire • La cohésion de l’eau liquide est due aux liaisons hydrogènes entre molécules  d’eau • Sous forme liquide, les liaisons hydrogène de l’eau sont cassées et reformées en  permanence • Sous forme solide (glace) elles sont stables

• • • •

•

La glace est moins dense que l’eau liquide (flotte et protège les couches d’eau  inférieures) L’eau conserve la chaleur et permet de réduire les écarts de température Les charges partielles de la molécule d’eau permettent de dissoudre les composés  ioniques ou les moléculaires polaires (think of salt in water) L’eau est un solvant pour ces composés o Les composés ioniques sont solubles dans l’eau et établissent des liaisons  ioniques (entre éléments chargés) o Les molécules polaires peuvent ne pas se dissoudre dans l’eau et pourtant  créer des liaisons hydrogènes avec les molécules d’eau : on dit que ces  molécules sont hydrophiles (aiment l’eau)  Ex. fibres de coton = cellulose o Les molécules qui ne sont ni  polaires ni ioniques n’interagissent pas avec l’eau mais interagissent avec  elles­mêmes : elles sont hydrophobes (n’aiment pas l’eau) o Van de Walls : forces d’attraction à  très faible distance entre molécules non­polaires Une solution = mélange liquide homogène de plusieurs composants :  o Majoritaire : solvant o Minoritaire : soluté

Eau et pH • Dissociation de l’eau  o H2O = H+ + OH­ o (2 H2O = H3O+ + OH­ ) • Réaction réversible, présente en permanence, produit de petites quantités d’ions  hydroxyde (OH­) et oxonium (H3O+). • Le pH (potentiel hydrogène) est la mesure du rapport de la quantité entre les deux  ions hydroxyde et oxonium o pH exprimé entre 0 (acide) et 14 (basique) • Les acides sont les composés dont la mise en solution aqueuse libère des ions H+,  ou séquestre des ions OH­ o Ex: HCl à H+ + Cl­ • Les bases sont les composés dont la mise en solution aqueuse libère des ions OH­,  ou séquestre des ions H+ o Ex: NH3 + H+   NH4+         NaOH  à Na+ + OH­ • Dans nos cellules, le pH est  extrêmement contrôlé car le processus cellulaires n’est possible qu’à des valeurs  de pH proches de 7.4 o Ce contrôle est effectué via des  solutions tampons qui libèrent des protons quand le pH augmente, ou  séquestre les protons quand le pH diminue : (ion carbonate)  HCO3­ + H+       H2CO3  (acide carbonique)

Carbone • Le carbone : un élément  fondamental des molécules biologiques • Le carbone établit des liaisons fortes  (liaisons covalentes) avec les autres atomes • Isomères : même formule brute  mais différente configuration des atomes o Cis : même côté o Trans : différent côté • Les molécules constituées de carbone et d’hydrogène sont des hydrocarbures o Stockage d’énergie sous forme d’un très grand nombre de liaison  covalentes C­H ATP: Adénosine Triphosphate

• •

3 groupements phosphate en séries, sucre: squelette à 5 carbones, refermé en un  cycle, base azoté : groupe amine forme ionique NH3+ La cellule utilise l’énergie stocke dans l’ATP pour effectuer des réactions  biologiques  o Énergie relâchée o Phosphate très électronégatif se repoussent mutuellement o L’hydrolyse relâche l’énergie emmagasinée dans la molécule d’ATP

1. Cours 4 – Les macromolécules I : les glucides

Macromolécules • Molécules organiques complexes et de très grande taille • Conservées dans tous les organismes • 4 grands types (polymères, pas des polymères): o Glucides o Protéines o Acides nucléiques o Lipides  Les monomères de glucides : les monosaccarides • ‘’sucres simples’’ ou ‘’oses’’ • Formule moléculaire : CnH2nOn  où n=3 à 7 • 5 et 6 les + courants (pentoses et hexoses) o Ex. C6H12O6 • Carbones asymétriques à isomères

Structure linéaire (représentation de Fischer)

Structure cyclique (représentation de Haworth) 

• •

De manière spontanée dans la cellule, le glucose est sous forme circulaire, ou  cyclique Carbones numérotés à partir du groupement carbonyle

Deux conformations possibles pour le  glucose: α­ ou β­D­glucose

Monosaccarides • Les monomères des glucides : les monosaccarides ou  oses o (H­C­OH)n + C=O • Groupement carbonyle: o Aldéhyde : aldose o Cétone : cétose • Variation en fonction de n : de trois (triose) à sept (heptose) en majorité • Le plus important : glucose, un hexose (6C) et aldose Synthèse des polymères • Synthèse par ajout de monomères • Dégradation par hydrolyse du polymère •  Synthèse des polymères      :  o Réaction nécessitant de l’énergie de  cellule o Réaction nécessitant des enzymes spécialisées •  Hydrolyse des polymères      :  o Réaction produisant de l’énergie o Réaction nécessitant des enzymes spécialisées •  Exemple     très peu d’organismes ont les enzymes nécessaires à la digestion de la  :  cellulose. Pourtant, ce n’est qu’un polymère de glucose!

Les polymères de glucides : les disaccarides  • Formation d’une liaison glycosidique entre 2 monosaccarides •  Synthèse du maltose par une réaction de condensation    : La combinaison de deux  molécules de glucose donne une molécule de maltose. Une liaison glycosidique  s’établit entre le carbone 1 d’un glucose et le carbone 4 d’un autre glucose.  L’union de ces deux monomères à un autre emplacement aboutirait la formation  d’un disaccaride différent. (Cycle à 5 atomes = pyranose) •  Synthèse du saccarose par une réaction de condensation    : Le saccarose est un  disaccaride formé d’une molécule de glucose et d’une molécule de fructose.  Remarquez que le fructose, bien qu’il soit un hexose comme le glucose, forme un  cycle à cinq côtés plutôt qu’à six. (Cycle à 4 atomes = furanose) Les polymères de glucides : les polysaccarides • Composés de 3 à plusieurs milliers d’unités.  • Fonctions variées :  o Polysaccarides de réserve : source d’énergie  Glycogène  Amidon o Polysaccarides structuraux :   Cellulose  Chitine • Rôle dans la reconnaissance et la communication cellulaire •  Le glycogène      :  o Réserve glucidique o Chez les animaux o Formé à 100% de glucose o Molécule ramifiée :  Longues chaines de glucose α 1­4  Liaison glycosidique 1­6 ponctuelles o Stocké dans le cytoplasme des cellules hépatiques et musculaire o Synthèse de glycogène sous le contrôle de l’insuline o Hydrolyse du glycogène sous le contrôle du glucagon  •  L’amidon    : o Réserve énergétique o Chez les végétaux o Stocké dans les plastes o 100% formés de glucose o Liaison glycosidique 1­4 donne une molécule linéaire en hélice  (amylose, majoritaire) o Liaison glycosidique 1­6 ponctuelle donne une molécule ramifiée  (amylopectine, minoritaire) o Animaux ont des enzymes permettant de dégrader l’amidon. •  La cellulose:  

• •

o Constituant structurel important de la paroi des cellules végétales o Polymère formé à 100% de glucose o Type de chaine: droite (jamais ramifiée) : liaison glycosidique 1­ 4  de type β o Les molécules de cellulose peuvent interagir entre elles par des  liaisons hydrogènes o Les humains ne peuvent pas digérer la cellulose (ni les vaches) Comparaison de l’amidon et la cellulose : o Différentes conformations du glucose cyclique => différentes  conformations des monomères les uns par rapport aux autres  La chitine:  o Liaisons 1­4 comme pour la cellulose o Interactions entre polymères qui renforcent la structure o Insectes, crustacés, mollusques, champignons

2. Cours 4 – Les macromolécules II : les protéines, les acides nucléiques, les lipides Protéines • Les monomères constitutifs des protéines : les acides aminés (AA) • Molécule organique comportant : 

R

H

O N

H 1.

C

C O H

H

carboxylique O=C­OH 2. Amine – NH2 

Acide 

o Ces deux groupements sont sous leurs formes ionisées (NH3+ et COO­) 3. Un groupement variable appelé radical – R ou chaine latérale qui  caractérise l’acide aminé.  4. Un atome d’hydrogène • Le carbone central (a) est un carbone asymétrique à énantiomères • 20 acides aminés servant à la synthèse des protéines dans les organismes  vivants • 3 types de chaîne latérale, regroupant des acides aminés en trois classes: o Apolaires à Hydrophobes o Polaires à Hydrophyles  o Ionisées à Hydrophyles • Les monomères constitutifs des protéines : les acides aminés  • Conclusion : la conformation tridimensionnelle d’une protéine dépend de  sa séquence en acides aminés Liaison peptidique • Formation par réaction de déshydratation en deux résidus d’acide aminés • Dans les cellules, les longues chaines de polypeptides sont assemblées dans les  ribosomes. Niveaux d’organisation des protéines • Structure primaire      : séquence peptidique o La séquence du polypeptide (= protéine) se lit de l’extrémité N­terminale  (NH2 libre) vers l’extrémité C­terminale (COOH libre). o La séquence ci­dessus  est : Sérine – Tyrosine – Cystéine  (Ser­Tyr­Cys ou  S­Y­C) o Les propriétés chimiques des chaines latérales sont responsables des  interactions entre les différents acides aminés de la chaine polypeptidique,  et du repliement non­aléatoire du polypeptide. • Structure secondaire       : Liaisons hydrogènes entre éléments polaires du squelette  polypeptidique o Repliement local du polypeptide dû aux liaisons hydrogène entre les  groupements C=O (δ­) et NH­H (δ+) o Deux structures particulières:  ß Hélice α: 1 tour tous les 3.6 AA (groupements R vers l’extérieur  de l’hélice)  Feuillets β: droits + parallèles ou antiparallèles •

Structure tertiaire       : repliement dans l’espace de la chaine polypeptidique (chaine  latérales) o Repliement tridimensionnel de la chaine polypeptidique o Interactions entre les chaines latérales des acides aminés:  Interactions hydrophobes  Liaisons hydrogènes

Liaisons covalentes (ponts disulfures entre cys­cys) Ponts ioniques o Interactions entre différents domaines du polypeptide par  interactions entre les chaînes latérales:  o  Domaine hydrophobes  : les chaînes hydrophobes sont repoussées  au centre des protéines cytoplasmiques o  Domaine hydrophile : liaisons hydrogènes et ioniques entre chaînes  hydrophiles situées en périphérie des protéines cytoplasmiques. o Q: Que se passerait­il dans un milieu hydrophobe telle que  l’intérieur de la membrane plasmique? o Les repliements protéines  Protéine se replie spontanément  Certaines protéines acquièrent leur structure tertiaire avec l’aide  d’autre protéine Structure quartenaire      : association de plusieurs polypeptides (sous­unités) pour  former une protéine fonctionnelle.  o Associations de plusieurs polypeptides (=sous unités) pour former une  protéine active o Liaison Hydrogènes, ioniques, interactions hydrophobes o Sous unités peuvent être identiques (homomères) ou différentes  (hétéromères) o Permet de moduler la fonction d’une protéine Ex: Hémoglobine o  4 sous unités: 2 α et 2β = hétérotetramère  

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Protéines • Unité de masse atomique utilisée en biochimie : le Dalton (Da): o 1 Da ~ le poids d’un atome d’hydrogène o Un acide aminé ~ 110 Da (en moyenne) • Ordre de grandeur de la taille des protéines: o Protéines courtes : hormones circulant dans le sang, de l’ordre de 30 kDa.  Insuline 6kDa. o En comparaison, la taille d’une hormone stéroïde est de l’ordre de 300 Da,  très très petit. o Protéines longues : structurales. La connectine maintien la structure et  l’organisation de la cellule musculaire =  30 000 kDa •  Fonctions :  • Enzymes o Protéines à activité catalytique o Permettent d’effectuer des réactions chimiques dans des conditions  physiologiques. o L’activité enzymatique est sélective : le substrat qui interagit avec  l’enzyme est sélectionné en fonction de sa capacité à interagir avec le site  actif (liaisons faibles)

o Cette activité enzymatique est sélective : le substrat qui interagit  avec l’enzyme est sélectionné en fonction de sa capacité à interagir avec le  site actif (liaisons faibles) o La fixation du substrat va modifier la forme générale  de  l’enzyme

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Protéines d’entreposage: réserve d’acide aminé. o Ex: caséine du lait ou ovalbumine dans les oeufs • Protéines structurales: soutien o Ex. Kératine, collagène • Protéines hormonales: protéines de petite taille circulant dans le sang et contrôlant  des processus physiologiques o Ex: insuline qui régule la concentration de glucose dans le sang • Protéines de transport: o Ex: hémoglobine, transport transmembranaire • Protéines réceptrices Acides nucléiques  • Polymères de nucléotides.  • Deux type d’acides nucléiques :  o ADN (double brin, dans le noyau) o  ARN (simple brin, noyau et cytoplasme) • Acide nucléiques = polymères de nucléotides • Nucléotide = nucléoside + groupement phosphate • Bases azotées :  o Contiennent des atomes d’azote (d’où « azotées ») o Ces atomes d’azote capturent les H+ de la solution (d’où « bases ») • Deux types de bases azotées: o Pyrimidines : Un cycle : 4C et 2N o Purines : Deux cycles : 5C et 4N • Cytosine, Adénine et Guanine dans l’ADN et l’ARN • Uracile dans l’ARN seulement • Thymine dans l’ADN seulement • Nucléoside = base azotée + pentose o  Pentoses : o Monosaccharides cycliques : 5 carbones au total (notés 1’ à 5’, en partant  du groupement carboxyle) o 4 C et un O dans le cycle o Le désoxyribose ne présente pas de –OH sur le carbone 2’ • Dans l’ARN : ribose

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o Acide RiboNucléique Dans l’ADN : désoxyribose o Acide DésoxyriboNucléique Désoxyribose moins réactif donc plus stable : l’ADN est plus stable que l’ARN La liaison entre le pentose et la base azotée se fait sur le carbone 1’ La  liaison entre le pentose et le  phosphate se fait sur le  carbone  5’

Acides nucléiques = polymères de nucléotides Liaison covalente entre le phosphate du Carbone 5’ et l’hydroxyle sur le Carbone  3’  Acides nucléiques synthétisés par enzymes spécialisées: Polymérases à ADN ou  ARN

L’ADN • L’ADN est le support de l’information génétique. • Sa structure est une double hélice:  • Deux molécules d’ADN sont enroulées l’une avec l’autre, en un arrangement anti­ parallèle : 5’ – 3’ / 3’ – 5’ • L’association entre les deux molécules d’ADN est expliquée par la  complémentarité des bases qui les constituent : A – T C – G       bases complémentaires • L’association entre les deux molécules repose sur la complémentarité des bases  qui les constituent : A – T C – G • Liaisons hydrogène entre les nucléotides • ADN constitué de désoxynucléotides: o A: désoxyadénosine o T: thimidine o C: désoxycitidine o G: désoxyguanosine • La structure en double hélice de l’ADN permet de stabiliser (protéger) la  molécule et de perpétuer l’information génétique portée par la molécule • Pendant la réplication de l’ADN, les 2 brins se séparent et servent de gabarit à  l’autre brin.

L’ARN • Différence avec l’ADN: o Ribose au lieu de désoxyribose o Utilisation de l’uracyle au lieu de la thymine o Molécule simple brin mais qui peut se replier sur elle­même (structure en  épingle à cheveu, ARN de transfert) • ARN = simple brin • Diverses fonctions: o Les ARN messagers:  ARNm sont le support de l’information génétique après  transcription dans le noyau  ARNm est le support de la traduction de l’information génétique  en protéine o Les ARN « enzymatiquement » actifs: ribozymes:  Les parties actives des ribosomes sont constituées par les ARN  ribosomiques.  ARN de transfert o Les ARNi (interférence): contrôle de l’expression des gènes Lipides • Définition : les lipides sont une famille de molécules de grande taille et  hydrophobes • Regroupe un grand nombre de molécules de structures très différentes, mais qui  contiennent en général de longues chaines d’hydrocarbures non­polaires, d’où  leur hydrophobie • Les lipides ne sont pas des macromolécules typiques : ils ne sont pas constitués  d’un polymère de structures plus petites, mais leur taille peut être comparable à  celle des macromolécules. • Quatre grands groupes à connaître : o Les graisses (acides gras et triglicérides) o Les phosphoglycérolipides o Les glycolipides o Les stéroïdes Acide gras

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Elément de base de nombreux lipides Groupement carboxyle « acide » polaire

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Acide gras saturé (acide palmitique) o CH3(CH2)14CO2H • Acide gras insaturé (acide palmitoléique, gras « cis ») o CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH • Molécules amphipathiques: contiennent une région polaire et une région  apolaire Triglycérides  • Graisses = acides gras branchés sur une molécule de glycérol = glycérides • Réaction de déshydratation • Structure :  o liaison de 3 acides gras sur une molécule de glycérol o acides gras peuvent être identiques ou différents (différentes longueurs,  différents niveaux de saturation)

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Triglycéride saturé :  o 3 acides gras saturés (straight) ex. beurre Triglycéride insaturé :  o 2 acides gras saturés avec 1 acide gras insaturé (fluide) ex. huile Fonction : o Réserves énergétiques: 1g de graisse produit deux fois plus d’énergie  qu’un 1g de glucide (carbohydrates) o Les graisses sont hydrophobes donc sont facilement stockables dans la  cellule o Isolation thermique

Phosphoglycérolipides  • Phopsho = phosphore  • Glycéro = glycérol • Lipide = acide gras  • 1 groupement polaire (on top)  o ex. choline, sérine, inositol 

Glycolipides • Lipides sur lesquels un glucide (mono­, di­ ou oligosaccharide) est fixé • Grande variété de structure:  o Base de glycérol  o Base de sphyngosine  • Rôle dans la reconnaissance entre les cellules (ex. groupes sanguins ABO). • Concentration des constituants extracellulaires Stéroïdes • Exemple: cholestérol, principal stéroïde chez les vertébrés. • Structure :  o Petite taille o Noyau stérol polycyclique  (think big, lots of carbon cycles) o Chaine latérale carbonée  (little tail of carbon) o Tête polaire (OH) • Rôles variables:  o Constituant de la membrane plasmique, 

o Précurseurs d’hormones (testostérone, estrogène) o Présents uniquement chez eucaryotes

Cours 5 – Cytosquelette I Réseaux de fibres • L’intérieur de la cellule est organisé par des réseaux de fibres • Fonctions :  o Support mécanique o Transport intracellulaire o Mouvement et positionnement des organelles dans la cellule o Motilité (mouvement) cellulaire  o Forme cellulaire  o Communication cellulaire o Contribution à la division cellulaire  • Ce réseau de fibres forme le cytosquelette • Spécifique aux cellules eucaryotes • Certaines bactéries possèdent des systèmes semblables  • Structure dynamiques, tridimensionnelles • 3 éléments du cytosquelette :  o microtubules  o microfilaments  o filaments intermédiaires

Microtubules (Tubuline) = MT • Cylindre creux, longueur variable  • Association de dimères de tubuline α et β • Deux types principaux :  o Cytoplasmique: très dynamiques (simple tubes) o Axonème: Cils, flagelles et centrioles: très stables (plusieurs tubes,  doublets, triplets) •  Structure   :  • Élément de base est un hétérodimère de tubuline α et ß:  o Protéines globulaires o Site de fixation au GTP o Tubuline ß hydrolyse GTP o Agencement linéaire de dimères tubuline α­ß forme le protofilament  Le protofilament est polarisé : • Extrémité +  = tubuline ß • Extrémité ­ = tubuline α • Microtubule = 13 protofilaments disposés en anneau •  Caractère dynamique    : • Polymérisation: addition de dimères α­ß quand GTP (Guanosine  Triphosphate) est fixé a tubuline ß (tubuline­GTP) • Hydrolyse du GTP suit la polymérisation • Dissociation quand GDP (Guanosine Diphosphate) fixer a tubuline ß  (GDP­tubuline) • Si la concentration de tubuline­GTP disponible est trop basse, l’hydrolyse  (breaking in water) va provoquer le raccourcissement du MT • Des protéines vont stabiliser les microtubules et réguler la vitesse  d’assemblage: MAPs (microtubule­associated protein). • Substances chimiques ayant une influence sur les microtubules: o Colchicine (inhibe l’assemblage des MT) o Taxol (stabilise les MT) • Croissance constante des MT suivie de raccourcissement soudain =  Modèle d’instabilité dynamique •  Protéines associées au MT    : • MAPs : Protéines de stabilisation / formation de faisceaux • Neurones (Tau / MAP2): organisent MT en faisceaux plus ou moins  denses • Protéines TIP: stabilisent les extrémités des MT. 

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 Centre organisateur des microtubules    (MTOC)    : Point d’origine des MT, du côté de l’extrémité (­) Fonction : Initiation de l’assemblage (=nucléation), ancrage et polarisation des  MT o Centrosome des cellules animales = centrioles + matériel péri­centriolaire   Structure : Chaque centrosome contient 2 centrioles, à 90° l’un de  l’autre  Chaque centriole est fait de 9 triplets de MT  Triplets liés par protéines (MAP = Microtubule Associated  Proteins)  Matériel péri­centriolaire contient de nombreuses protéines dont la  tubuline γ o Corpuscule basal dans les cils et flagelles   Fonctions    : Forme de la cellule (résistance à la compression) o Ancrage aux protéines membranaires Motilité cellulaire (cils et flagelles) Transport des organites et vésicules (pigments) Division cellulaire (mouvement des chromosomes) Communication ­ Lien avec matrice extracellulaire

Transport des vésicules dans la cellule

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kinésine et dynéine: protéines motrices Servent à transporter organites, vésicules, neurotransmetteurs, pigments, etc. Utilisent de l’ATP comme carburant: l’ATP fait changer la conformation de la  protéine qui « marche » sur la MT Kinésines et dynéines sont présentes à la surface des vésicules via récepteurs Kinésines: très nombreuses protéines Dynéines: 2 grandes classes:  o cytoplasmiques et axonèmales (cils et flagelles) Kinésines o Tête globulaire se lie aux MT et hydrolyse l’ATP o Le cargo est attaché à la queue de la protéine o Se déplace vers l’extrémité (+) des MT àvers la périphérie de la cellule Dynéine cytoplasmique o Tête globulaire est la région motrice o Cargo est attaché à la base o Se déplace vers l’extrémité (–) des MT àvers le centre de la cellule

­ end + end

kinésine dynéine Mobilité cellulaire • Cils et Flagelles  o Flagelle: mouvement ondulatoire. Long (